кислород окислитель. Но союз кислорода и двухвалентного железа вгемоглобине.

С железом в крови. Гемоглобин.

Что же увидели исследователи, взглянув на творение своих рук? Скажем сразу, поначалу плоды многолетних трудов их весьма разочаровали. Получился какой-то монстр. Казалось, молекула миоглобина представляла собой клубок переплетенных и извивающихся червей. Макс Перутц, увидев ее, в сердцах воскликнул: «Неужели поиски абсолютной истины могут привести к установлению столь отталкивающей структуры, напоминающей внутренности? Неужели вместо золотого самородка нашли всего лишь свинцовую глыбу? — Затем, как бы полемизируя сам с собой и успокоившись, он закончил: — К счастью, подобно многим другим природным объектам, миоглобин выигрывает в красоте при более близком рассмотрении. По мере уточнения структуры миоглобина... стали яснее внутренние причины, объясняющие странную форму его молекулы. Эта форма оказалась не уродством, а принципиальной закономерностью, свойственной, очевидно, миоглобинам и гемоглобинам всех позвоночных» ( 6). повышению вероятности таких болезней, как гипертония, атеросклероз иинсульты.

Перутц оказался тысячу раз прав: выявленная исследователями совершенно невообразимая форма молекулы миоглобина была обусловлена теми функциями, которые она должна выполнять в организме. Но об этом несколько позже. Давайте не забывать о том, что и миоглобин, расшифрованный Кендрю, и более сложный по строению гемоглобин, над разгадкой которого бился Перутц, это прежде всего белки, соединенные с гемовыми группами. множество различных гемоглобинов, которые отличаются друг от другачастностями.

И коль скоро у нас зашел разговор о белках, то полезно вспомнить, что они построены из множества остатков 20 аминокислот, представляющих собой как бы последовательную цепь, или, как еще говорят, белковый текст. Его можно расшифровать химическим путем и найти таким образом первичную структуру белка. Вторичную структуру — пространственную организацию цепи аминокислотных групп определяют при помощи метода, основанного на поляризации света и получении определенных спектров. Третичную структуру — пространственное строение молекулы белка установить гораздо сложнее. Металл живых конструкций.

В самом деле, в нашем организме насчитывается более миллиона различных белков. Из них для 800 установлена первичная структура. Но едва лл наберется сотня белков,   пространственная   структура   которых   известна. О гемоглобииопатиях о других болезнях крови.

Первым, кто рискнул заняться выяснением пространственной структуры белков, был один из выдающихся химиков нашего времени американский ученый Лайнус Полинг, ныне дважды заслуживший Нобелевскую премию. Именно он в самом начале 50-х годов построил из разноцветных шариков пространственную модель полипептидной цепи и показал ее спиральное строение. Эту структуру он назвал а-спираль. Азот. Кроме трех основных элементов жизни углерода кислорода и водорода.Микроэлементы.

Разработанная чисто теоретическим путем, такая структура вскоре подтвердилась и рентгенографически, что сыграло большую роль в нелегкой работе Перутца и Кендрю. Более того, при ближайшем рассмотрении оказалось, что неудобоваримая форма молекулы миоглобина есть не что иное, как а-спираль, свернутая в клубок. А в ее изгибе расположилась единственная группа гема с единственным же атомом железа. Биологическая фиксация азота . Микроэлементы.

Так миоглобин стал первым белком, молекула которого поддалась пространственной расшифровке. Она содержит около 2500 атомов и состоит из 153 аминокислотных остатков. Если в порфирин попасть магнием. магний.

Летом 1959 года наступил звездный час Макса Перутца: структура гемоглобина была, наконец, установлена, правда, еще не совсем в окончательном виде. Почему мы солим пищу.

Столь долгий путь был проделан недаром. Эта молекула оказалась гораздо сложнее, чем молекула миоглобина. Гемоглобин содержит почти 10 тыс. атомов и состоит из 574 аминокислотных остатков. И если у миоглобина одна полипептидная а-цепь, то у гемоглобина их две, да еще две Р-цепи и соответственно 4 группы тема, каждая из которых содержит атом железа. Таким образом, молекула гемоглобина в 4 раза больше молекулы миоглобина. об анатомических особенностях человеческого тела, физиологическихпроцессах организма и его химическом составе. Микроэлементы.

Природа экономна. Помните — гемоглобин переносит не только кислород, но и углекислый газ. Миоглобин же лишен этой способности. Он запасает только кислород, и поэтому его молекула меньше. Железо для азота синтез аммиака. Микроэлементы.

Природа экономна, но она и расточительна, когда в этом есть необходимость. Подумать только: 4 атомам железа помогают .10 тыс. других атомов. Именно такое количество атомов необходимо, чтобы,4 цепи гемоглобина, изогнувшись, словно щупальца спрута, захватили своими гемовыми присосками молекулу кислорода. Настоящая голубая кровь.

В а-спирали закручена не вся белковая цепь. Некоторые участки в ней неупорядочены, и поэтому она свертывается в глобулу — шар. В такой пространственной структуре сохраняется некоторая подвижность белковой цепи. Скажем, цепь миоглобина свернута примерно на 75 %. Все 4 гемоглобиновые цепи также свернуты в глобулу. Такие белки называют глобулярными в отличие от фибриллярных,, фигурирующих в виде волокон. И нам нужен магний.

Итак, наши белки обладают способностью менять свою конфигурацию — как говорят специалисты, подвергаться конформационным изменениям. О том, что молекула гемоглобина могла подвергаться таким превращениям, догадывались давно. Еще в 1937 году американский ученый Ф. Гауровиц, работавший тогда с гемоглобином в Праге, как-то после окончания экспериментов поставил в холодильник суспензию игольчатых кристаллов оксигемоглобина. Несколько недель спустя, натолкнувшись на забытый препарат (вспомним шведский гематит немецких исследователей) Гауровиц с интересом стал рассматривать его под микроскопом. Оказалось, что алые иголки оксигемо-глобина превратились в шестиугольные темно-красные пластинки восстановленного гемоглобина. Это случилось потому, что весь кислород в суспензии... «съели» бактерии. Пока велось наблюдение, кислород, проникший под покровное стекло микроскопа, снова вызвал появление алых иголок оксигемоглобина. Гауровиц долго размышлял над этим любопытным явлением, пока не пришел к весьма остроумному выводу: взаимодействие гемоглобина с кислородом должно влиять на пространственную организацию белковой молекулы. Оцинкованные ферменты.

Собственно говоря, эти  наблюдения  в свое время и навели Макса Перутца на мысль заняться вплотную именно гемоглобином. И только через четверть века он смог вместе со своей аспиранткой X. Мюирхед доказать, что молекула гемоглобина как бы дышит, когда присоединяет кислород. В это время ее глобула сжимается. Отдавая кислород, она снова расширяется ( 7).

Долгие и драматические поиски структуры гемоглобина закончились вполне счастливо. В 1962 году Максу Перутцу ' и Джону Кендрю была присуждена Нобелевская премия «За исследование в области глобулярных белков». Интересно, что одновременно с ними лауреатами этой премии стали Фрэнсис Крик и Джеймс Уотсон, открывшие структуру ДНК и дожидавшиеся этой почетной награды 10 лет.

- Кошмар для кинетики нитрогеназа сложный фермент, состоящий из двухбелковых комплексов. Микроэлемент
- С железом в крови. Гемоглобин
- молекула миоглобина представляла собой клубок переплетенных иизвивающихся червей
- Металл живых конструкций
- природа построила живые существа из простых и самых распространенныххимических элементов. Микроэлеме
- Биологическая фиксация азота . Микроэлементы
- Витамин для витамина С
- об анатомических особенностях человеческого тела, физиологическихпроцессах организма и его химическо
- схема действия нитрогеназы. Молекула азота проникает внутрь ферментачерез щель, соответствующую ее р
- И нам нужен магний